Это важно.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/ Перепечатка материалов разрешена только при условии прямой гиперссылки //allmedicine.ucoz.com/

Поиск

Реклама

Statistics


Онлайн всього: 1
Гостей: 1
Користувачів: 0

Нас смотрят

free counters

Ссылки.

Мы предлагаем удобный сервис для тех, кто хочет купить – продать: земельный участок, дом, квартиру, коммерческую или элитную недвижимость в Крыму. //crimearealestat.ucoz.ru/

Чат


81Трансляція.Генетичний код. Властивості генетичного коду. Етапи трансляції
Трансляція - це процес синтезу білка на інформаційній РНК-матриці (мРНК). 
Трансляція здійснюється в рибосомах, їх роль була відкрита О. М. Білозерським та О. С. Спіріним. Рибосоми різних клітин дуже подібні між собою, їх. вміст в клітині дуже високий. В клітині E. coli їх є біля 15000, це четверта частина маси клітини. Рибосоми складаються з двох сучастинок - великої і малої. Близько 65 % їх сухого вмісту припадає на РНК. Під час трансляції в рибосомі діють два активних центри - аміноацильний (А) і пептидильний (П). Субчастинки рибосоми в неактивному стані роз’єднані, а під час синтезу з’єднуються. Для цього необхідні йони Mg2+.
Активація амінокислот відбувається в цитозолі. Під впливом ферменту аміноациладенілат-синтетази відбувається дві послідовні реакції. Спочатку фермент забезпечує активацію амінокислоти за допомогою АТФ:
 
Для кожної амінокислоти забезпечується зв’язування з відповідною їй тРНК, незважаючи на те, що приєднання амінокислоти до тРНК проходить в неспецифічній 3/-кінцевій ділянці молекули. Аміноацил-тРНК-синтетази проявляють високу специфічність по відношенню як до амінокислоти, так і до тРНК. Комплекс аміноацил-тРНК транспортується в рибосоми.
 Видатним відкриттям молекулярної біології було з’ясування генетичного коду, тобто способу, яким інформація про структуру певного білка записана в структурі нуклеїнової кислоти. Здається, що склад нуклеїнової кислоти, яка містить лише чотири типи різних азотистих основ, настільки одноманітний, що не може виразити чисельні білкові структури. Ідея триплетності генетичного коду належить фізику Г. Гамову. Він висловив припущення, що кожна амінокислота кодується послідовністю трьох нуклеотидів. В такому разі можливе існування 64 різних триплетів (кодонів) для амінокислот, тобто більше, ніж є самих амінокислот.
Код має такі риси:
1. Код специфічний. Кожний триплет кодує лише одну певну амінокислоту.
2. Код вироджений. Цим терміном Ф.Крік позначив надлишкову кількість кодонів. Більшості амінокислот відповідає декілька кодонів (до шести), причому третя основа кодону є найменш специфічною. Лише два кодони унікальні - для метіоніну і триптофану. Вважають, що виродженість коду збільшує стійкість генетичної інформації до пошкоджень при її збереженні та передачі.
3. Код неперервний. Між кодонами немає інтервалів. При вилученні однієї з основ “рамка зчитування” зміщується, в результаті чого зміст коду змінюється. Доведене існування таких генів, на яких в результаті такого зміщення синтезуються два різних білки. Це дозволяє економно використовувати інформаційний матеріал.
4. Код універсальний для вищих істот. Відомим на наш час виключенням є мітохондрії. У них відмінні деякі кодони.
Яким чином інформація, закодована в матриці - РНК, переписується у послідовність амінокислот. Виявилось, що роль посередника (адаптора) в цьому процесі відіграє тРНК. Кожна тРНК містить антикодон, комплементарний кодону мРНК і зв’язує специфічно саме ту амінокислоту, яка зашифрована в її структурі (антикодоні).
Етапи трансляції.
 Ініціація трансляції полягає в утворенні комплексу мРНК з малою субчастинкою рибосоми і зв’язуванні першої аміноацил-тРНК, комплементарної ініціюючому кодону. Цьому кодону мРНК передує специфічна сигнальна ділянка, комплементарна певній послідовності рРНК. Вона забезпечує узнавання саме місця ініціації. Утворений комплекс об’єднується з великою субчастинкою рибосоми. Процес фніціації супроводжується гідролізом ГТФ, зв’язаної з одним із білкових факторів ініціації. Першою амінокислотою є метіонін. Ініціююча аміноацил-тРНК, на відміну від всіх наступних, фіксується в пептидильному центрі.
 
Елонгація. Наступний комплекс аміноацил-тРНК з’єднуеться комплементарно з другим кодоном мРНК, розташованим в аміноацильному центрі рибосоми. Після такої фіксації мономерів відбувається утворення пептидного зв’язку між ними: етерифікована карбоксильна група першої амінокислоти взаємодіє з вільною аміногрупою наступної. При цьому перша амінокислота від’єднується від своєї тРНК. Остання покидає рибосому. Таким чином, синтез поліпептиду іде в напрямку від N- до С-кінця. Рибосома пересувається вздовж мРНК (транслокація) і новоутворений комплекс пептид-тРНК опиняється в пептидильному центрі. Транслокація супроводжується гідролізом ГТФ. Для синтезу необхідні також йони Mg2+


 
. Нова аміноацил-тРНК, комплементарна наступному кодону, приєднується в аміноацильному центрі. Її аміногрупа утворює пептидний зв’язок з пептидом, який розташований в пептидильному центрі і рибосома знову переміщається вздовж ланцюга матриці на один кодон. Звільнена тРНК 
виходить в цитозоль, а в аміноацильному центрі прикріпляється наступний комплекс аміноацил-тРНК. Таким чином, нарощується поліпептидний ланцюг в напрямку від N- до С-кінця. Енергія для синтезу постачається у вигляді ГТФ.

На стадії термінації закінчується зчитування матриці. Сигналом термінації служить беззмістовний кодон в послідовності мРНК (див. табл. 12.1.). Готовий ланцюг відокремлюється від рибосоми, а вона розпадається на субчастинки.
 
Як правило, на одній мРНК здійснює трансляцію одночасно багато рибосом (60-100). Вони рухаються по ній послідовно, на деякій відстані одна від другої. Такі скупчення рибосом, на яких іде трансляція однієї мРНК, називаються полісомами. Отже, кожна матриця використовується з високою ефективністю.
 
Утворені поліпептидні ланцюги скручуються самодовільно та зазнають процессінгу. Під дією ферментів перетворюються деякі функціональні групи. Наприклад, в молекулах колагену залишки лізину окиснюються до оксилізину, а в молекулах еластину вони перетворюються на характерні зшивки десмозину між ланцюгами (див. розділ 5.3.). Найчастіше модифікуються кінцеві групи, відбувається об’єднання з небілковими компонентами з утворенням протеїдів. В результаті цих перетворень білок “дозріває”, стає функціонально активним.
Деякі з цих перетворень, зокрема приєднання нему до глобіну, відбуваються вже в процесі трансляції, коли поліпептидний ланцюг ще не повністю синтезовний. Доменної структури поліпептид, ймовірно, набуває також під час синтезу. Спеціальні білки шаперони захищають поліпептидний ланцюг під час синтезу від гідролізу. 


Раскрутка сайта - регистрация в каталогах PageRank Checking Icon Яндекс цитирования